Kebanyakan
enzim yang terdapat di dalam alat-alat atau organ-organ organisme hidup berupa
larutan koloidal dalam cairan tubuh, seperti air ludah, darah, cairan lambung
dan cairan pankreas. Enzim terdapat di bagian dalam sal. Hal ini terikat erat
dengan protoplasma. Enzim juga ada di dalam mitokondria dan ribosom.
Sel-sal dalam
tubuh setingkat demi setingkat dapat membentuk enzim yang berlainan. Seperti
kita ketahui, enzim merupakan suatu protein yang pembentukannya identik dengan
pembentukan protein yang mekanismenya sangat kompleks. Pembentukan enzim
memerlukan bahan baku asam amino sehingga pembentukannya akan mengalami
hambatan jika sumber bahan baku ini berkurang.
Beberapa
enzim, seperti pepsin, tripsin dan kimotripsin yang hanya terdiri atas satu
rantai polipeptida disebut enzim monomerik. Enzim lain, seperti heksokinase,
laktat dehidrogenase, enolase, dan piruvat kinase yang terdiri atas dua atau
lebih rantai polipeptida disebut enzim oligomerik.
Seperti
protein, enzim dapat mengalami denaturasi, misalnya akibat pengaruh pemanasan,
gelombang ultrasonik dan radiasi ultraviolet atau pengaruh penambahan asam,
basa dan pelarut organik tertentu. Denalurasi ini menyebabkan enzim menjadi
tidak aktif atau tidak dapat bekerja.
Isolasi Enzim
Pada awalnya
isolasi enzim dalam keadaan murni bukan hal yang mudah karena sifat koloid
enzim tersebut. Berkat kemajuan dalam teknik pemisahan dan pemurnian, kini
isolasi enzim dalam keadaan murni bukan hal yang terlalu sulit.
Pada tahun
1920, Willstater dari Jerman dan rekan-rekannya merupakan orang yang pertama
kali mencoba untuk mengisolasi secara intensif enzim yang terdapat di dalam
ekstrak tumbuhan dan hewan. Mereka menggunakan aluminium hidroksida dan tanah
liat untuk mengadsorpsi enzim-enzim yang terdapat dalam ekstrak tersebut.
Setelah pemilihan adsorben yang baik, adsorpsi selektif dapat dilakukán
sehingga enzim tersebut dapat dibebaskan dari campuran ikutan. Adsorben dicuci
dengan pelarut yang sesuai, kemudian enzim dilarutkan kembali, untuk
selanjutnya dimurnikan.
Pada 1926,
Sumner berhasil mengisolasi dan mengkristalisasi enzim urease yang ternyata
berstruktur protein. Namun, hal ini memerlukan waktu lebih dari sepuluh tahun
untuk membuktikan bahwa enzim tersebut benar-benar protein.
Sesudah itu,
banyak para ahli yang terjun ke dalam bidang isolasi dan pemurnian enzim.
Hingga saat ini, ratusan enzim telah diperoleh dalam keadaan murni, walaupun
hanya beberapa enzim saja yang berhasil dikristalkan. Hal yang perlu diingat
bahwa enzim yang telah berbentuk kristal, tidak selalu terjamin bahwa enzim
tersebut murni.
Tatanama
Enzim
Senyawa yang
dikatalisis oleh suatu enzim disebut substrat enzim. Jadi, substrat enzim
adalah suatu zat atau senyawa yang dipengaruhi oleh enzim. Setain itu, substrat
suatu senyawa enzim dapat berupa senyawa organik atau senyawa anorganik.
Struktur kimia substrat dapat sederhana, tetapi juga dapat kompleks. Tiap enzim
mempunyai substrat tertentu.
Pada mulanya
enzim diberi nama dengan akhiran -in. Enzim dan substrat amilum yang terdapat
dalam ludah disebut ptialin; enzim dan substrat lemak yang terdapat di dalam
cairan pankreas disebut steapsin; enzim dan substrat amilum yang terdapat di
dalam cairan pankreas disebut amilopsin, serta enzim dan substrat protein yang
terdapat di dalam lambung disebut pepsin. Penamaan tak sistematik (nama
trivial), seperti ptialin, steapsin, amilopsin dan pepsin tidak menggambarkan
sifat dan jenis reaksi kimia yang terjadi. Meskipun demikian, nama-nama
tersebut masih digunakan hingga kini.
Pada akhir
abad ke-19, E. Duclaux mengusulkan penggunaan akhiran —ase untuk mengakhiri
nama substrat atau sebagian nama substrat. Esterase adalah enzim yang mempunyai
substrat ester; proteinase adalah enzim yang mempunyai substrat protein,
karbohidrase adalah enzim yang mempunyai substrat karbohidrat, lipase adalah
enzim yang mempunyai substrat lemak (lipoid) dan arginase adalah enzim yang
mempunyai substrat arginin.
Nama enzim
dengan akhiran -ase juga digunakan untuk mengakhiri nama proses reaksi yang
dikatalisis atau dipengaruhinya. Enzim yang memengaruhi proses hidrolisis,
oksidasi, dehidrogenasi, hidrasi, dekarboksilasi, isomerasi dan transaminasi
berturut-turut disebut hidrolase, oksidase, dehidrogenase, hid rase,
dekarboksilase, isomerase dan transaminase.
Komponen
Penyusun Enzim
Enzim adalah
suatu protein yang mengikat zat lain yang bukan protein. Zat tersebut disebut
kofaktor atau kokatalis. Kofaktor dapat berupa kofaktor organik atau kofaktor
ion logam, seperti Fe+2, Mn+2, Zn+2, Cu+2, Mg+2 dan Ni+2. Kofaktor yang terikat
kuat dengan proteinnya disebut gugus prostetik, sedangkan kofaktor yang mudah
lepas dari proteinnya disebut koenzim.
Agar enzim
dapat bekerja, harus terdapat hotoenzim yang merupakan penggabungan dari bagian
protein enzim yang disebut apoenzim atau feron dan koenzim atau agon.
Cara Kerja
Enzim
Enzim
merupakan suatu protein yang bermolekul besar. Substrat adalah senyawa yang
dipengaruhi oleh enzim yang bermolekul relatif lebih kecil. Perbedaan molekul
yang sangat mencolok ini memberi kesan bahwa hanya sebagian molekul enzim yang
langsung berkontak atau terlibat dalam pembentukan komplek enzim substrat.
Bagian penting ini disebut sisi aktif, tempat aktif atau lokasi aktif yang
diduga sebagai tempat substrat menempel pada enzim dan terjadinya reaksi kimia.
Prinsip kerja
enzim berlangsung dalam dua tahap. Pada tahap pertama, enzim (E) bergabung
dengan substrat (S) membentuk kompleks enzim substrat (E-S). Tahap kedua,
kompleks enzim-substrat terurai menjadi produk (zat hasil) dan enzim bebas.
E + S terjadi
reaksi bolak balik E S
E + S
menghasilkan E + A+B+C
Pada reaksi
di atas, hasil peruraian (A + B + C dan seterusnya) atau produk tidak terikat
oleh enzim sehingga enzim dapat memenganti substrat yang lain.
Dua model
yang diusulkan pada kegiatan enzim dalam memengaruhi substrat sehingga
diperoleh zat hasil, yaitu model kunci dan gembok yang ternyata lebih banyak
disetujui, serta model cocok imbasan.
Pada model
kunci dan gembok, substrat atau bagian substrat harus mempunyai bentuk yang
sangat tepat dengan sisi aktif enzim. Substrat ditarik oleh sisi aktif enzim
yang cocok untuk substrat tersebut sehingga terbentuk kompleks enzim substrat.
Pada model
cocok imbasan, lokasi aktif beberapa enzim mempunyai konfigurasi yang tidak
kaku. Enzim berubah bentuk menyesuaikan diri dengan bentuk substrat setelah
terjadi pengikatan. Jadi, tautan yang cocok pada keduanya dapat diimbas ketika
terbentuk kompleks enzim substrat.
Jika reaksi
telah sempurna, baik pada model kunci dan gembok maupun pada model cocok
imbasan molekul hasil atau produknya (P) meninggalkan dan membiarkan enzim
bebas.
Spesifitas
Enzim
Kemampuan
enzim tmtuk mengatalisis suatu reaksi merupakan hal yang spesifik. Ini berarti
bahwa suatu enzim hanya mampu menjadi katalisator untuk reaksi tertentu.
Spesifitas enzim tersebut disebabkan oleh bentuknya yang unik dan gugus polar
atau non polar yang terdapat pada struktur kimia enzim tersebut.
Sebagian
besar enzim mempunyai spesifitas absolut. Enzim tersebut hanya dapat
memengaruhi substrat tunggal. Laktase misalnya, hanya dapat mengatalisis
hidrolisis laktosa menjadi glukosa dan galaktosa, tetapi tidak dapat
mengatalisis substrat lain.
Kespesifikan
stereokimia juga dimiliki oleh beberapa enzim. Dalam hal ini, suatu enzim hanya
mampu mengatalisis salah satu bentuk stereoisomer substrat tertentu.
Kespesifikan sterokimia dibedakan atas:
1.
Kespesifikan optik. Enzim hanya dapat mengatalisis salah satu pasangan isomer
optik suatu substrat. Misalnya, arginase hanya mampu mengkatalisis hidrolisis
L-arginin menjadi ornitin dan urea, tetapi tidak mampu mengatalisis D-Arginin.
2.
Kespesifikan geometrik. Enzim hanya dapat mengatalisis salah satu pasangan
isomer geometrik suatu substrat. Misalnya, ftunarase hanya dapat mengatalisis
hidrasi asam fumarat (asam etena dikarboksilat bentuk trans), tetapi tidak
mampu mengatalisis hidrasi asam maleat (asam etena karboksilat bentuk cis).
Beberapa
enzim mempunyai kespesifikan gugus fungsional. Enzim ini hanya mampu bekerja
sebagai katalis senyawa (substrat) dengan gugus fungsional tertentu, misalnya
enzim alkohol dehidrogenase hanya dapat mengatalisis proses dehidrogenasi
alkohol, tetapi tidak proses yang lain.
Aktivator
Enzim
Suatu
senyawa, unsur atau ion, kadang-kadang dapat meningkatkan aktivitas kerja suatu
enzim. Zat-zat yang mempunyai peranan demikian disebut aktivator enzim.
Beberapa
enzim yang dihasilkan dalam bentuk tidak aktif (inaktif) disebut proenzim atau
zimogen. Apabila zimogen pada kondisi tertentu berhubungan dengan aktivatornya,
enzim ini akan berubah menjadi enzim yang aktif. Pepsinogen, tripsinogen,
kimotripsinogen dan prokarboksipeptidase adalah contoh-contoh zimogen yang
terdapat di saluran cerna.
Kebanyakan
aktivator adalah ion-ion anorganik, terutama ion logam atau kation. Aktivator
yang baik untuk enzim deoksiribonuklease adalah ion-ion Mg”, Mn+2, Co+2 dan
Fe+2, sedangkan aktivator yang lemah untuk enzim ini adalah ion-ion Ca+2, Ba+2,
Sr+2 dan Cd+2. Aktivator untuk enzim trombiokinase dan enzim plasma fosfa lase
adalah ion Mg+2, sedangkan aktivator untuk enzim trombiokinaase adalah ion
Ca+2. Selain aktivator kation, ada juga aktivator anion, misalnya aktivator ion
Cl-. untuk amilase ludah atau ptialin.
Ada beberapa
enzim yang dapat berfungsi sebagai aktivator zimogen, antara lain (a) pepsin
dapat mengubah pepsinogen menjadi pepsin; (b) enterokinase dan tripsin dapat
mengubah tripsinogen menjadi tripsin; (c) tripsin dan kimotripsin dapat mengubah
kimotripsinogen menjadi kimotripsin dan (d) tripsin dapat mengubah
prokarboksipeptidase menjadi karboksipeptidase.
Inhibitor
Enzim
Inhibitor
atau penghambat suatu enzim adalah suatu senyawa atau zat yang dapat
menghalangi aktivitas kerja enzim tersebut. Berdasarkan sifat kestabilan
penghambatan, pnghambatan enzim dapat dibedakan atas penghambatan reversible
(tak stabil) dan pnghambatan irreversible (stabil)
Penghambatan
reversible (takstabil)
Penghambatan
reversible dibedakan atas dua golongan, yaitu penghambatan kompetitif dan
penghambatan nonkompetitif.
Pada
penghambatan kompetitif atau penghambatan bersaing, struktur inhibitor mirip
dengan struktur substrat. Inhibitor, misalnyh Z, dan substrat (S) bersaing
menempati lokasi aktif suatu enzim. Namun, setelah inhibitor mcnempati lokasi
aktif tidak segera membentuk enzim bebas dan zat hasil. Jadi, adanya Z, jumlah
enzim atau kompleks enzim substrat menjadi berkurang.
Pada
penghambatan nonkompetitif, inhibitor (misalnya Q) menempelkan diri pada suatu
tempat di permukaan enzim yang agak jauh dari lokasi aktif sehingga struktur
lokasi aktif berubah. Karena perubahan struktur lokasi aktif ini, substrat
tidak dapat masuk. Akibatnya, peran enzim scbagai katalisator yang normal tidak
dapat terlaksana.
Inhibitor
nonkompetitif tidak hanya bereaksi dengan enzim, tetapi juga dapat bereaksi
dengan kompleks enzim-substrat.
Sifat Enzim
Sifat-sifat enzim, yaitu:
a. Merupakan protein.
b. Merupakan
biokatalisator.
c. Mempercepat reaksi kimia
dengan jalan menurunkan energi aktivasi, yaitu energi awal yang diperlukan
untuk memulai reaksi kimia.
d. Enzim bekerja spesifik,
artinya untuk mengubah atau mereaksikan suatu zat tertentu memerlukan zat
tertentu pula.
e. Bekerja sangat cepat.
f. Tidak ikut bereaksi
(tidak mengalami perubahan).
g. Tidak mengubah
keseimbangan reaksi.
h. Memiliki sisi aktif atau
sisi katalitik, yaitu bagian enzim tempat substrat berkombinasi.
0 komentar:
Posting Komentar